老年精神病的基本特征是潜意识剥夺和认知障碍。AD是导致精神病的主要因素，目前全世界有超过5千万人受阻，预定到2050年，这一数字将超过1.5亿。淀粉样蛋白-β（Aβ）肽的42个残基异构体可以自拼装成不溶聚合体，其被认为是造成了AD的分子会途径的核心。因此，在分子会水平上认识到Aβ42的围住过程是非常重要的，以便共同开发有效的治疗法策略，旨在抑制其自拼装。
在过去的20年里，人们始终在帮助共同开发能够电磁干扰氨基酸错误拉链聚积的化合物。然而，到目前为止，还没有任何抗生素可用于这些疾病的诊疗使用。这种失败的主要因素之一是我们对组分会与氨基酸围住物电磁场并电磁干扰其围住的过程不完全认识到。
最近，分析人员利用波段纳米光谱线的单分子会共通点和有机化学敏感性，首次直接探测了单个Aβ42低聚物和丝状物种与围住抑制剂倍沙马丁之间的结构和电磁场，倍沙马丁能够在体外避免Aβ42围住，并在阿尔茨海默病的细胞和动物模型中逆转其神经毒性。
其分析得出结论，该化合物的官能团通过单个氢键与Aβ42围住物电磁场。这些结果确立了波段纳米光谱线作为一种基于结构的抗生素发掘出的强大工具，用于氨基酸错误拉链造成了的疾病。
许多现代说是：
Francesco Simone Ruggeri et al. Infrared nanospectroscopy reveals the molecular interaction fingerprint of an aggregation inhibitor with single Aβ42 oligomers. Nature Communications (2021).
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